Английски на Български: Dimethoate
General field: Друга област
Detailed field: Земеделие | |
Текст на оригинала - Английски
Dimethoate acts as inhibitor of acetylcholinesterase, a neurotransmitter deactivating enzyme in the nervous system. The mode of action of organophosphates at the target molecule, acetylcholinesterase has been studied intensively: Sequence analysis of the acetylcholinesterase gene from several resistant field strains of Drosophila melanogaster led to the identification of point mutations at four sites that conferred reduced sensitivity to organophosphates and carbamates. Homologous mutations at two of these sites, as well as two additional point mutations, were identified in house fly, bringing the total to six resistance-conferring mutations in this target site. Any one of these mutations confers only moderate resistance, but combinations of two or more of them can yield highly resistant acetylcholinesterases. he crystal structure of the acetylcholinesterase of a fish, the electric ray, Torpedo, has been solved. The enzyme is a ball with a deep gorge on one site, on the bottom of which is the active site pocket, containing a group of amino acids known as the catalytic triad which participate directly in the hydrolysis of acetylcholine. Inhibitors are compounds that also fit into the site and interact with the catalytic triad. The effects of the six resistance mutations can be understood from the location of corresponding residues in the Torpedo enzyme. All modify the area surrounding the active site in such a way that they complicate the access of the inhibitors however, with little effect on the hydrolysis of the smaller acetylcholine molecule. | Писмени преводи - Български
Диметоат действа като инхибитор на ацетилхолинестераза, невротрансмитер деактивиращ ензима в нервната система. Начина на действие на органофосфатите при целевата молекула, и ацетилхолинестераза бяха интензивно изучавани: Последователен анализ на гена на ацетилхолинестераза от няколко резистентни полеви щама на Drosophila melangoaster доведоха до определяне на характерни мутации на четири места , които потвърждават намалената чувствителност към органофосфати и карбамити. Съответните мутации на две от тези места, също както и две допълнителни характерни мутации, бяха определени при домашна муха, като това доведе до определяне на общо шест резистентно-потвърдени мутации на това целево място. Която и да е от тези мутации потвърждава само средната резистентност, но комбинациите от две или повече от тях може да доведе до високо резистентни ацетилхлолинестерази. Определена е кристалната структура на ацетилхлоринестераза на риба, т.нар електрическа риба Торпедо. Ензимът представлява топка с дълбоко гърло от едната страна, на чието дъно се намира разположен активния джоб, съдържащ група амино киселини известни като каталитичната тройка, които участват директно в хидролизата на ацетилхолин. Инхибиторите са съединения, които също така отиват на това място и взаимодействат с каталитичната тройка. Ефектите от шестте резистентни мутации могат да бъдат разбрани от местоположението на кореспондиращите остатъци в ензима на рибата Торпедо. Всички променят зоната около активното място по такъв начин, че те довършват достъпа на инхибитори, но все пак с по-малък ефект върху хидролизата на по-малките ацетилхлолин молекули. |
Познания